Pytanie  |
Odpowiedź |
aminokwasy niereaktywne chemicznie, hydrofobowe rozpocznij naukę
|
|
alanina, walina, leucyna, izoleucyna, metionina
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
hydrofobowa, usztywnienie konformacji przez połaczenie grupy aminowej z łańcuchem bocznym
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
hydrofobowa, wysoce reaktywna chemicznie
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
hydrofobowa, enancjomery nie istnieją
|
|
|
hydrofobowe aminokwasy aromatyczne rozpocznij naukę
|
|
fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan
|
|
|
aminokwasy obdarzone ładunkiem, polarne rozpocznij naukę
|
|
arginina, lizyna, histydyna, kwas asparaginowy, kwas glutaminowy
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
|
|
|
kw asparaginowy i kw glutaminowy rozpocznij naukę
|
|
|
|
|
polarne aminokwasy pozbawione ładunku rozpocznij naukę
|
|
asparagina, glutamina, seryna, treonina
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
przestrzenne ułożenie atomów w strukturze
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
tlen karbonylowy każdego wiązania peptydowego jest połączony wiązaniem wodorowym z wodorem grupy aminowej czwartego z kolei aminokwasu, przy czym wiązanie wodorowe przebiega niemal równolegle do osi helisy
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
wiązania wodorowe powstają między wiązaniami peptydowymi różnych łańcuchów polipeptydowych lub różnymi częściami łańcuch poplipeptydowego
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
obejmują oddziaływania między dwiema grupami jonowymi o przeciwstawnym ładunku
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
najczęściej oddziaływania elektrostatyczne między grupą donorową bedącą słabym kwasem a atomem akceptorowym zawierającym wolną parę elektronów i mającą dzięki temu ładunek ujemny, co z kolei jest czynnikiem przyciągającym atom wodoru
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
oddziaływania będące skutkiem efektu hydrofobowego odpowiedzialnego za minimalizowanie powierzchni kontaktu niepolarnych cząsteczek z otaczającą je wodą
|
|
|
metody wyznaczania struktury białka rozpocznij naukę
|
|
krystalografia rentgenowska, spektroskopia jądrowego rezonansu magnetycznego, mikroskopia krioelektronowa
|
|
|
krystalografia rentgenowska rozpocznij naukę
|
|
uzyskanie kryształów oczyszczonego białka. w krysztale miliony atomów białka zostają zestawione w sposób uporządkowany w sieć charakterystyczną dla danego białka. przez uzyskany kryształ przepuszczane są wiązki promieni rentgenowskich atomy w krysztale rozpraszają promienie rentgenowskie co prowadzi do uzyskania charakterystycznego dla danego białka wzoru dyfrakcyjnego widocznego jako zbiór plamek na kliszy rentgenowskiej
|
|
|
spektroskopia jądrowego rezonansu magnetycznego rozpocznij naukę
|
|
może być wykorzystana do wyznaczania struktury przestrzennej małych białek w roztworze wodnym. stężony roztwór białka umieszcza się w polu magnetycznym i następnie mierzy się skutki promieniowania radiowego o różnej częstotliwości na spin różnych atomów w badanym białku. zachowanie poszczególnych atomów jest modyfikowane przez sąsiadujące z nimi atomy przylegających reszt aminokwasowych przy czym reszty położone bliżej wywołują silniejsze zaburzenia niż reszty położone dalej.
|
|
|
mikroskopia krioelektronowa rozpocznij naukę
|
|
stosowana do wyznaczania struktur białek, szczególnie zbudowanych z wielu podjednostek. preparat białka jest szybko zamrażany w ciekłym helu co umożliwia zachowanie struktury białka. zamrożone uwodnione białko jest następnie analizowane za pomocą mikroskopu krioelektronowego z wykorzystaniem niewielkiej dawki elektronów, co zapobiega indukowanym promieniowaniem uszkodzeniom struktury białka. uzyskane obrazy analizuje się za pomocą skomplikowanych programów komputerowych
|
|
|
co decyduje o zwijaniu się białka w natywną strukturę przestrzenną? rozpocznij naukę
|
|
decydują o tym głównie jego reszty aminokwasowe kierowane do wnętrza powstającej struktury. główna siłą kierującą zwijaniem się białka są również oddziaływania hydrofobowe.
|
|
|
białka osiągają natywną konformację dzięki: rozpocznij naukę
|
|
zbiorowi ciągów uporządkowanych, a nie metodą prób i błędów
|
|
|
3 klasy białek pomocniczych wspomagających zwijanie się białek: rozpocznij naukę
|
|
izomerazy wiązań disiarczkowych, izomerazy peptydylo-prolilowe cis-trans, białka opiekuńcze
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
mioglobina składa się z jednego łańcucha polipeptydowego. jest typowym Białkiem globularnym, ponieważ jej cząsteczka jest bardzo ściśle upakowana, przy czym większość hydrofobowych łańcuchów bocznych znajduje się wewnątrz struktury a polarne łańcuchy na jej powierzchni. w strukturze mioglobiny dominuje helisa a- mioglobiny zawiera 8 helis a. w odrębie hydrofobowego zagłębienia utworzonego przez łańcuch polipeptydowy znajduje się grupa prostetyczna w postaci hemu.
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
hemoglobina składa się z 4 łańcuchów polipeptydowych, przy czym każda z podjednostek zawiera 1 grupę hemową. cząsteczka podstawowego typu hemoglobiny składa się z dwóch typów łańcucha polipeptydowego: dwóch łańcuchów a i dwóch łańcuchów ß
|
|
|
