|
Pytanie |
Odpowiedź |
Scharakteryzuj procesy kataboliczne i anaboliczne rozpocznij naukę
|
|
Procesy kataboliczne – to reakcje rozkładu złożonych związków organicznych na prostsze, czemu towarzyszy uwalnianie energii.
|
|
|
Wymień mechanizmy buforujące krew. Omów mechanizm działania buforu hemoglobinowego. rozpocznij naukę
|
|
Bufor wodorowęglanowy Bufor hemoglobinowy Bufor fosforanowy Bufor białczanowyMechanizm działania buforu hemoglobinowego: Hemoglobina działa jako bufor, wiążąc jony wodorowe w tkankach i oddając je w płucach, gdzie CO₂ jest wydalane.
|
|
|
Omów szczegółowo reakcję transaminacji rozpocznij naukę
|
|
Transaminacja – przeniesienie grupy aminowej z aminokwasu na α-ketokwas, katalizowane przez aminotransferazy Produktem jest nowy aminokwas i α-ketokwas. Zachodzi w cytoplazmie.
|
|
|
Scharakteryzuj wiązanie peptydowe rozpocznij naukę
|
|
Wiązanie peptydowe – kowalencyjne wiązanie między grupą karboksylową (-COOH) jednego aminokwasu a grupą aminową (-NH₂) drugiego, powstające w reakcji kondensacji. Jest stabilne i wykazuje częściowy charakter wiązania podwójnego.
|
|
|
Przedstaw bilans glikolizy beztlenowej w oparciu o szlaki metaboliczne. rozpocznij naukę
|
|
Glikoliza beztlenowa (fermentacja mleczanowa): Glukoza (C₆H₁₂O₆) → 2 pirogronian → 2 mleczan Bilans: Zysk netto: 2 ATP Brak zużycia tlenu Powstaje 2 NADH, które są zużywane do przekształcenia pirogronianu w mleczan
|
|
|
Scharakteryzuj model indukowanego dopasowania wiązania enzymów. rozpocznij naukę
|
|
Model indukowanego dopasowania zakłada, że centrum aktywne enzymu zmienia swój kształt po związaniu substratu, dostosowując się do niego. Dzięki temu reakcja przebiega efektywniej i z większą specyficznością.
|
|
|
Omów szczegółowo trawienie białek. rozpocznij naukę
|
|
Żołądek – pepsynogen rozkłada białka na polipeptydy. Jelito cienkie – enzymy trzustkowe trawią polipeptydy do peptydów i aminokwasów. Enterocyty – peptydazy jelitowe kończą rozkład do wolnych aminokwasów, które wchłaniane są do krwi przez żyłę wrotną.
|
|
|
Bilans utleniania całkowitego kwasw tłuszczowych kwas palmitynowy rozpocznij naukę
|
|
c16/2 -> 8 acetylo-coa, 8 acetylo-coa x 10atp = 80 atp, 7 obrotów x 4 atp = 28 atp, 108 atp - 2 atp= 106 atp x 7.3 kcal = 941,7
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
zachodzi w dwunastnicy, ułatwiane jest przez, sole kwasów żółciowych, srodowisko zasadowe
|
|
|
Warunki fizjologiczne powstania zwiazków ketonowych rozpocznij naukę
|
|
podczas głodzenia, w wysiłku wytrzymałościowym, dieta wysokotłuszczowa, w cukrzycy
|
|
|
tkanki wykorzystujące związki ketonowe rozpocznij naukę
|
|
mozg, miesien sercowy, miesnie szkieletowe, nerki
|
|
|
do zwiazkow ketonowych naleza rozpocznij naukę
|
|
acetooctan, aceton, betahydroksymaślan
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
Deaminacja oksydacyjna – usunięcie grupy aminowej w postaci amoniaku (NH₃), katalizowane przez dehydrogenazę glutaminianową w mitochondriach wątroby. Powstaje α-ketokwas i amoniak, który przekształcany jest w mocznik w cyklu mocznikowym.
|
|
|
Izomeria optyczna aminokwasów rozpocznij naukę
|
|
Izomeria optyczna aminokwasów – większość aminokwasów (z wyjątkiem glicyny) posiada asymetryczny atom węgla (Cα), co pozwala na występowanie izomerów L i D. W białkach organizmów żywych dominują izomery L.
|
|
|
mechanizm działania buforu hemoglobinowego rozpocznij naukę
|
|
Mechanizm działania buforu hemoglobinowego: Hemoglobina działa jako bufor, wiążąc jony wodorowe w tkankach i oddając je w płucach, gdzie CO₂ jest wydalane. HbO₂ oddaje tlen w tkankach, a deoksyhemoglobina wiąże H⁺, stabilizując pH krwi.
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
Procesy anaboliczne – to reakcje syntezy złożonych cząsteczek z prostszych, wymagające dostarczenia energii (np. synteza białek, glikogeneza, synteza kwasów tłuszczowych).
|
|
|
