Pytanie  |
Odpowiedź |
|
rozpocznij naukę
|
|
To sposób połączenia się struktur 3-rzędowych, gdy białko zbudowane jest z więcej niż jednego łańcucha peptydowego
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
To sekwencja aminokwasów, ich kolejność, liniowe ułożone determinowane przez kolejność nukleotydów w DNA
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
Zwinięcie struktury pierwszorzędowej utrwalone za pomocą wiązań wodorowych
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
Struktura warunkująca właściwości białka, stabilizowana przez wiązania powstające pomiędzy oddalonymi aminokwasami
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
Nieodwracalnie łączą się w centrum aktywnym blokując katalazę, np. Aspiryna
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
Jest podobny budową do substratu, łączy się z centrum aktywnym, blokując przebieg reakcji swoją obecnością
|
|
|
Inhibitory niekompetecyjne rozpocznij naukę
|
|
Nie są podobne do substratu, przyłączają się do substratu poza centrum aktywnym zmniejszając powinowactwo enzymu do substratu
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
jedna z struktur drugorzędowych białka (obok m.in. helisy alfa). Ten sposób przestrzennego ułożenia aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
Struktura drugorzędowa białka, stabilizowana przez wiązania wodorowe
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
To enzym powodujący przyśpieszenie reakcji rozkładu H202 na wodę i tlen O2
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
Enzym-substrat kompleks utworzony pomiędzy enzymem a substratem w trakcie reakcji enzymatycznej
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
To proces w komórki produkują, modyfikują i wydzielają białka do otoczenia zewnętrznego
|
|
|
Inhibitor niekompetecyjny rozpocznij naukę
|
|
To związek chemiczny, który hamuje działanie enzymu, ale nie konkuruje z substratem o miejsce aktywne enzymu
|
|
|
Punkt izoelektryczny białka rozpocznij naukę
|
|
Białko ma zerową ładunek elektryczny, tzn. liczba jonów dodatnich równa się liczbie jonów ujemnych
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
Zależność prędkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu. Model ten wyjaśnia, jak enzym katalizuje przekształcanie substratu w produkty.
|
|
|
Cechy miejsc aktywnych enzymów rozpocznij naukę
|
|
To specjalnie ukształtowany obszar na powierzchni enzymu, w którym następuje wiązanie substratu i przeprowadzana jest reakcja chemiczna
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
Stała Michealisowska to parametr kinetyczny enzymu, który opisuje afiynność (przyciąganie) enzymu do substratu
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
Liniowa transformacja równania Michaelisa-Mentena, która umożliwia łatwiejszą analizę kinetyki enzymatyczne
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
To biologicznie nieaktywna forma enzymu, która staje się aktywna po przetworzeniu (np. poprzez hydrolyzę pewnych fragmentów białkowych)
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
Ligazy jednostkowej mocy (Unit of Activity), która jest miarą aktywności enzymu ligazy
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
O aminokwas, który musi być dostarczany do organizmu z zewnątrz, ponieważ organizm nie jest w stanie go syntetyzować samodzielnie
|
|
|
Czy stężenie substratu zależy od szybkości reakcji rozpocznij naukę
|
|
Tak, stężenie substratu ma bezpośredni wpływ na prędkość reakcji enzymatycznej, ale związek ten jest regulowany określoną kinetyką, którą opisuje model Michaelisa-Mentena
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
Enzym należący do grupy hydrolaz, który katalizuje rozkład kwasu moczowego do dwutlenku węgla i amonii
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
To metaboliczna ścieżka, która umożliwia organizmowi syntezowanie glukozy z nieglukowych precursorsów, takich jak aminokwasy, gliceryna
|
|
|
|
rozpocznij naukę
|
|
To metaboliczna ścieżka, która umożliwia organizmowi syntezowanie glukozy z nieglukowych precursorsów, takich jak aminokwasy, gliceryna
|
|
|
